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3-D-Bilder von den Partikeln des Lebens

Für die Entwicklung einer Mikroskopietechnik bekommen drei Forscher in diesem Jahr den Nobelpreis für Chemie.

05.10.2017

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Die Aufnahme eines Biomoleküls – auf der linken Seite vor 2013, rechts so, wie sie heute mit Kryo-Elektronenmikroskopie möglich ist.

© dpa

Kryo-Elektronenmikroskopie – das klingt nach Zukunft. Die Methode, für die Jacques Dubochet (75), Joachim Frank (77) und Richard Henderson (72) am Mittwoch den Nobelpreis für Chemie zugesprochen bekamen, krempelt schon jetzt die biochemische und medizinische Forschung grundlegend um. Mit der Technik können Forscher Biomoleküle im Detail untersuchen.

Der Schweizer Dubochet, der Deutsch-Amerikaner Frank und der Brite Henderson teilen sich das Preisgeld von neun Millionen Schwedischen Kronen (rund 940 000 Euro) zu gleichen Teilen. „Sie haben eine komplett neue Welt für uns geöffnet“, urteilt Nobeljuror Peter Brzezinski. „Diese Moleküle sind sehr klein“, erklärte Brzezinski weiter. Im Vergleich zum Menschen sei ein Molekül so klein wie der Mensch im Vergleich zum Mond. „Jetzt können wir die Enzyme, die Moleküle des Lebens, in Aktion sehen“, ergänzte Nobeljuror Peter Somfai. Die Kryo-Elektronenmikroskopie (Kryo-EM) könne im Detail zeigen, wo ein Medikament an einem Molekül bindet, erläuterte Karl-Peter Hopfner vom Gene Center der LMU München. Sie sei damit geeignet, die Entwicklung von Antibiotika und Medikamenten voranzubringen. „Das fängt gerade erst an.“

Die Technik ist eine Weiterentwicklung der Elektronenmikroskopie, die bereits Anfang der 1930er-Jahre geschaffen wurde. Ernst Ruska bekam dafür 1986 den Nobelpreis für Physik. Es war nun möglich, Objekte mit sehr viel höherer Auflösung als bisher zu untersuchen. Lange Zeit glaubte man, dass Elektronenmikroskopie sich nur für unbelebte Materie eigne, weil der starke Elektronenstrahl biologisches Material zerstört. Dass dies ein Irrtum ist, bewiesen die drei diesjährigen Preisträger.

1990 gelang es Richard Henderson, mit einem Elektronenmikroskop in atomarer Auflösung ein dreidimensionales Bild eines Proteins zu erstellen. „Dieser Durchbruch war der Beweis für das Potenzial der Technik“, erklärt die Nobeljury in ihrer Begründung für die Preisvergabe.

Joachim Frank, der in Deutschland geboren wurde und hier promovierte, machte die Technologie grundsätzlich anwendbar. Er arbeitete zwischen 1975 und 1986 an einer Methode der Bildverarbeitung, mit der die bis dato unscharfen zweidimensionalen Bilder analysiert und zu einem scharfen dreidimensionalen Bild vereinigt werden können.

Jacques Dubochet löste schließlich das Problem, dass Biomoleküle im Vakuum, das bei der Elektronenmikroskopie nötig ist, austrocknen und zusammenfallen. Es gelang ihm Anfang der 1980er-Jahre, Wasser so schnell herunterzukühlen, dass es um eine biologische Probe fest wird. Dadurch behalten die Biomoleküle ihre natürliche Form auch im Vakuum. Seine Experimente führte er unter anderem am deutschen Forschungsinstitut EMBL in Heidelberg durch.

Vor der Entwicklung der Kryo-EM war es unter anderem mit der Röntgenkristallografie möglich, Biomoleküle wie Proteine auf atomarer Ebene darzustellen. Das Verfahren eignet sich aber nur für einen kleinen Teil der Moleküle.

Die drei Preisträger kennen einander gut, wie Nobeljuror Peter Somfai sagte. Sie hätten sich bei den Anrufen gefreut, den Preis miteinander zu teilen. „Sie schienen wie eine fröhliche, nette Familie von Chemikern.“ (dpa)